Биохимические механизмы сокращения и расслабления мышц. Биохимический механизм мышечного сокращения Механизм мышечного расслабления

Механизм мышечного сокращения

Передача возбуждения с двигательного мотонейрона на мышечное волокно происходит с помощью медиатора ацетилхолина (АХ). Взаимодействие АХ с холинорецегггором концевой пластинки приводит к активации АХ-чувствительных каналов и появлению потенциала концевой пластинки, который может достигать 60 мВ. При этом область концевой пластинки становится источником раздражающего тока для мембраны мышечного волокна, и на участках клеточной мембраны, прилегающих к концевой пластинке, возникает потенциал действия (ПД), который распространяется в обе стороны со скоростью примерно 3-5 м/с при температуре 36 °С.

Вторым этапом является распространение ПД внутрь мышечного волокна по поперечной системе трубочек, которая служит связующим звеном между поверхностной мембраной и сократительным аппаратом мышечного волокна. Т-система тесно контактирует с терминальными цистернами саркоплазматической сети двух соседних саркомеров. Электрическая стимуляция места контакта приводит к активации ферментов, расположенных в месте контакта, и образованию инозитолтри- фосфата. Инозитолтрифосфат активирует кальциевые каналы мембран терминальных цистерн, что приводит к выходу ионов Са 2+ из цистерн и повышению внутриклеточной концентрации Са 2+ с 107 до 105 М. Совокупность процессов, приводящих к повышению внутриклеточной концентрации Са 2+ , составляет сущность третьего этапа мышечного сокращения. Таким образом, на первых этапах происходит преобразование электрического сигнала ПД в химический - повышение внутриклеточной концентрации Са 2+ , т. е. электрохимическое преобразование.

При повышении внутриклеточной концентрации ионов Са 2+ тропомиозин смещается в желобок между нитями актина, при этом на актиновых нитях открываются участки, с которыми могут взаимодействовать поперечные мостики миозина. Это смещение тропомиозина обусловлено изменением конформации молекулы белка тропонина при связывании Са 2+ . Следовательно, участие ионов Са 2 ~ в механизме взаимодействия актина и миозина опосредовано через тропонин и тропомиозин.

Следующим этапом электромеханического сопряжения является присоединение головки поперечного мостика к актиновому филаменту, к первому из нескольких последовательно расположенных стабильных центров. При этом миозиновая головка поворачивается вокруг своей оси, поскольку имеет несколько активных центров, которые последовательно взаимодействуют с соответствующими центрами на актиновом филаменте. Вращение головки приводит к увеличению упругой эластической тяги шейки поперечного мостика и увеличению напряжения. В каждый конкретный момент в процессе развития сокращения одна часть головок поперечных мостиков находится в соединении с актиновым филаментом, другая свободна, т. е. существует последовательность их взаимодействия с актиновым филаментом. Это обеспечивает плавность процесса сокращения. На четвертом и пятом этапах происходит хсмомеханическое преобразование.

Последовательная реакция соединения и разъединения головок поперечных мостиков с актиновым филаментом приводит к скольжению тонких и толстых нитей относительно друг друга и уменьшению размеров саркомера и общей длины мышцы, что является шестым этапом. Совокупность описанных процессов составляет сущность теории скольжения нитей.

Механизм мышечного расслабления

Описанные механизмы укорочения мышечного волокна позволяют предположить, что для расслабления в первую очередь необходимо понижение концентрации ионов Са 2+ .Экспериментально было доказано, что саркоплазматическая сеть имеет специальный механизм - кальциевый насос, который активно возвращает кальций в цистерны. Активация кальциевого насоса осуществляется неорганическим фосфатом, который образуется при гидролизе АТФ, а энергообеспечение работы кальциевого насоса происходит также за счет энергии, образующейся при гидролизе АТФ. Таким образом, АТФ является вторым важнейшим фактором, абсолютно необходимым для процесса расслабления.

Кроме того, после мышечных сокращений тонкие протофибриллы стремятся вернуться в свое прежнее положение за счет упругих свойств.

Некоторое время после смерти мышцы остаются мягкими вследствие прекращения тонического влияния мотонейронов. Затем концентрация

АТФ снижается ниже критического уровня и возможность разъединения головки миозина с актиновым филаментом исчезает. Возникает явление трупного окоченения с выраженной ригидностью скелетных мышц.

Особенности строения гладких мышц

Гладкие мышцы внутренних органов по характеру иннервации, возбуждения и сокращения существенно отличаются от скелетных. Волны возбуждения и сокращения протекают в гладких мышцах в очень замедленном темпе. Развитие состояния "неутомляемого" тонуса гладких мышц связано, как и в тонических скелетных волокнах, с замедленностью сократительных волн, сливающихся друг с другом даже при редких ритмических раздражениях. Для гладких мышц характерна также способность к автоматизму, т. е. к деятельности, не связанной с поступлением в мышцы нервных импульсов из центральной нервной системы. Установлено, что способностью к ритмическому самопроизвольному возбуждению и сокращению обладают не только нервные клетки, имеющиеся в гладких мышцах, но и сами гладкомышечные клетки.

Своеобразие сократительной функции гладких мышц позвоночных животных определяется не только особенностями их иннервации и гистологического строения, но и спецификой их химического состава: более низким содержанием контрактильных белков (актомиозина), макроэргических соединений, в частности АТФ, низкой АТФ-азной активностью миозина, наличием в них водорастворимой модификации актомиозина - тоноактомиозина и т. д.

Существенное значение для организма имеет способность гладких мышц изменять длину без повышения напряжения (наполнение полых органов, например мочевого пузыря, желудка и др.).

Циклические биохимические реакции, происходящие в мышце при сокращении, обеспечивают повторяющееся образование и разрушение спаек между «головками» – выростами миозиновых молекул толстых протофибрилл и выступами – активными центрами тонких протофибрилл. Работа по образованию спайки и продвижению актиновой нити вдоль миозиновой требует как четкого управления, так и значительных затрат энергии. Реально в момент сокращения волокна образуется около 300 спаек в минуту в каждом активном центре – выступе.

Как мы уже отметили ранее, только энергия АТФ может быть непосредственно преобразована в механическую работу мышечного сокращения. Гидролизованная ферментативным центром миозина АТФ образует со всем белком миозином комплекс. В комплексе АТФ-миозин, насыщенный энергией миозин, изменяет свою структуру, а с ней и внешние «габариты» и совершает, таким способом, механическую работу по укорочению выроста миозиновой нити.

В покоящейся мышце миозин все равно связан с АТФ, но через ионы Мg ++ без гидролитического расщепления АТФ. Образованию спаек миозина с актином в покое препятствует комплекс тропомиозина с тропонином, блокирующий активные центры актина. Блокада удерживается и АТФ не расщепляется пока связаны ионы Са ++ . Когда к мышечному волокну приходит нервный импульс, выделяетсяпередатчик импульсов – нейрогормонацетилхолин. ИонамиNа + отрицательный заряд на внутренней поверхности сарколеммы нейтрализуется и происходит ее деполяризация. При этом ионы Са ++ освобождаются и связываются с тропонином. В свою очередь тропонин теряет заряд, отчего активные центры – выступы актиновых нитей деблокируются и возникают спайки между актином и миозином (поскольку электростатическое отталкивание тонких и толстых протофибрилл уже снято). Теперь в присутствии Са ++ АТФ взаимодействует с центром ферментативной активности миозина и расщепляется, а энергия преобразующегося комплекса используется для сокращения спайки. Цепь описанных выше молекулярных событий похожа на электрический ток, подзаряжающий микроконденсатор, его электрическая энергия тут же на месте преобразуется в механическую работу и нужно снова делать подзарядку (если хочешь двигаться дальше).

После разрыва спайки АТФ не расщепляется, а вновь образует фермент-субстратный комплекс с миозином:

М–А + АТФ -----> М – АТФ + А или

М–АДФ–А + АТФ ----> М–АТФ + А + АДФ

Если в этот момент поступает новый нервный импульс, то реакции «подзарядки» повторяются, если следующий импульс не поступает, происходит расслабление мышцы. Возвращение сокращенной мышцы при расслаблении в исходное состояние обеспечивается упругими силами белков мышечной стромы. Выдвигая современные гипотезы мышечного сокращения, ученые предполагают, что в момент сокращения происходит скольжение актиновых нитей вдоль миозиновых, а также возможно их укорочение за счет изменения пространственной структуры сократительных белков (изменения формы спирали).

В состоянии покоя АТФ оказывает пластифицирующий эффект: соединяясь с миозином она препятствует образованию его спаек с актином. Расщепляясь при сокращении мышцы, АТФ обеспечивает энергией процесс укорочения спайки, а также работу «кальциевого насоса» – подачу ионов Са ++ .Расщепление АТФ в мышце происходит с очень большой скоростью: до 10 микромолей на 1 г мышцы в минуту. Так как общие запасы АТФ в мышце невелики (их может хватить только на 0,5-1 сек работы с максимальной мощностью),для обеспечения нормальной деятельности мышц АТФ должна восстанавливаться с такой же скоростью, с какой она расщепляется .

Лекция № 4. Энергия для мышечного сокращения, биохимические процессы, протекающие при мышечной работе.

Спасительный ресинтез.

Конкретно, преобразовать химическую энергию (ее свободную часть, которая – в фосфатных связях) в механическую – энергию движения (полета, бега и скольжения) может только АТФ. Она обеспечивает энергией процесс укорочения спайки, соответственно, сокращение мышцы в целом (и еще поставляет энергию на образование ионов Са ++ , участвующих в сокращении). Живая клетка постоянно поддерживает рабочую концентрацию АТФ на уровне примерно 0,25 %, в том числе и при интенсивной мышечной работе. Если (в случае нарушений в обмене) произойдет увеличение концентрации АТФ, то сократительная способность мышцы нарушится (она будет похожа на «тряпку»), если уменьшение – наступит ригор – состояние стойкого не проходящего сокращения («окаменение»). Рабочей концентрации АТФ хватает на секунду мощной работы (3 – 4 одиночных сокращения). Во время длительной мышечной деятельности, рабочая концентрация АТФ поддерживается за счет реакций по ее восстановлению. С цельюобеспечения нормальной (длительной) работы мышц в процессе обмена веществ АТФ восстанавливается с такой же скоростью, с какой она расщепляется .

Вспомним, что расщепление АТФ это реакция ферментативного гидролиза, и ее можно выразить уравнением:

Атф-аза + атф + н2о ---> адф + н3ро4

Энергию на ресинтез АТФ (она же потом выделится при расщеплении – около 40 кДж на 1 моль) необходимо получить за счет реакций, протекающих с высвобождением энергии (катаболических). Поэтому на клеточном уровне реакция гидролиза АТФ сопряжена с реакциями, обеспечивающими ресинтез АТФ. В ходе таких реакций образуются промежуточные макроэргические соединения, имеющие в своем составе фосфатную группу, которую вместе с запасом свободной энергии передают на АДФ. Такие реакции переноса (передачи «эстафетной палочки»), катализируемые ферментами фосфотрансферазами, называют реакциями трансфосфорилирования или перефосфорилирования. Макроэргические соединения, необходимые для ресинтеза АТФ, либо постоянно присутствуют, например, креатинфосфат (накапливается в симпласте), либо образуются (дифосфоглицериновая кислота, фосфопировиноградная кислота) в окислительных процессах (катаболических).

Ресинтез АТФ при мышечной деятельности может осуществляться двумя путями: за счет реакций без участия кислорода – анаэробных (когда кислородная доставка к мышцам не успевает или затруднена) и за счет окислительных процессов в клетках (с участием кислорода, которым мы дышим, и который спортсмен учащенно вдыхает при нагрузках, и в начальной фазе отдыха).

В скелетных мышцах человека выявлено три вида анаэробных процессов, в ходе которых осуществляется ресинтез АТФ:

- креатинфосфокиназная реакция (фосфогенный или алактатный анаэробный процесс), где ресинтез АТФ происходит за счет перефосфорилирования между креатинфосфатом и АДФ;

- гликолиз (лактацидный анаэробный процесс), где ресинтез АТФ осуществляется по ходу ферментативного анаэробного расщепления углеводов, заканчивающегося образованием молочной кислоты.

- миокиназная реакция , при которой ресинтез АТФ осуществляется за счет дефосфорилирования определенной части АДФ;

Для сравнения и количественной оценки процессов различных видов преобразования энергии при мышечной деятельности используют три основных критерия:

- критерий мощности – указываетскорость преобразования энергии в данном процессе (упражнении);

- критерий емкости – отражает общие запасы энергетических веществ (измеряется количеством освобождаемой энергии и выполненной работы);

- критерий эффективности – характеризует соотношение между энергией, затраченной на ресинтез АТФ, и общим количеством энергии, выделенной в ходе данного процесса (упражнения).

Процессы преобразования энергии, анаэробные и аэробный, различаются по мощности, емкости и эффективности. Анаэробные процессы преобладают при выполнении кратковременных упражнений высокой интенсивности, аэробные – при длительной работе умеренной интенсивности.

Рассмотрим, к чему сводятся представления о механизме попеременного сокращения и расслабления мышц. В настоящее время принято считать, что биохимический цикл мышечного сокращения состоит из 5 стадий (рис. 20.8):

1) миозиновая «головка» может гидролизовать АТФ до АДФ и Н 3 РО 4 (P i), но не обеспечивает освобождения продуктов гидролиза . Поэтому данный процесс носит скорее стехиометрический, чем каталитический, характер (см. рис. 20.8, а);

По современным представлениям, в покоящейся мышце (в миофибрил-лах и межфибриллярном пространстве) концентрация ионов Са 2+ поддерживается ниже пороговой величины в результате связывания их структурами (трубочками и пузырьками) саркоплазматической сети и так называемой Т-системой при участии особого Са 2+ -связывающего белка , получившего название кальсеквестрина, входящего в состав этих структур.

Возможность пребывания живой мышцы в расслабленном состоянии при наличии в ней достаточно высокой концентрации АТФ объясняется снижением в результате действия кальциевой помпы концентрации ионов Са 2+ в среде, окружающей миофибриллы, ниже того предела, при котором еще возможны проявление АТФазной активности и сократимость акто-миозиновых структур волокна. Быстрое сокращение мышечного волокна при его раздражении от нерва (или электрическим током) является результатом внезапного изменения проницаемости мембран и как следствие выхода из цистерн и трубочек саркоплазматической сети и Т-системы некоторого количества ионов Са 2+ в саркоплазму.

Как отмечалось, «чувствительность» актомиозиновой системы к ионам Са 2+ (т.е. потеря актомиозином способности расщеплять АТФ и сокращаться в присутствии АТФ при снижении концентрации ионов Са 2+ до 10 –7 М) обусловлена присутствием в контрактильной системе (на нитях F-акти-на)

Новосибирский государственный педагогический университет

Реферат по предмету

«Биохимия»

«Биохимия мышечного сокращения»

Выполнил: студент 3 курса ЕГФ

отделения «Валеология», гр. 1А

Литвиченко Е.М.

Проверил: Сайкович Е.Г.

г. Новосибирск 2000 г.

Интерес биохимии к процессам происходящим в сокращающихся мышцах основан не только на выяснении механизмов мышечных болезней, но и что может быть даже более важным – это раскрытие механизма превращения электрической энергии в механическую, минуя сложные механизмы тяг и передач.

Для того, чтобы понять механизм и биохимические процессы происходящие в сокращающихся мышцах, необходимо заглянуть в строение мышечного волокна. Структурной единицей мышечного волокна являются Миофибриллы – особым образом организованные пучки белков, располагающиеся вдоль клетки. Миофибриллы в свою очередь построены из белковых нитей (филаментов) двух типов – толстых и тонких. Основным белком толстых нитей является миозин , а тонких – актин . Миозиновые и актиновые нити – главный компонент всех сократительных систем в организме. Электронно-микроскопическое изучение показало строго упорядоченное расположение миозиновых и актиновых нитей в миофибрилле. Функциональной единицей миофибриллы является саркомер – участок миофибриллы между двумя Z-пластинками. Саркомер включает в себя пучок миозиновых нитей, серединой сцепленных по так называемой М-пластине, и проходящих между ними волокон актиновых нитей, которые в свою очередь прикреплены к Z-пластинам.

Сокращение происходит путем скольжения тонких актиновых и толстых миозиновых нитей навстречу друг другу или вдвигания актиновых нитей между миозиновыми в направлении М-линии. Максимальное укорочение достигается тогда, когда Z-пластинки, к которым прикреплены актиновые нити, приближаются к концам миозиновых нитей. При сокращении саркомер укорачивается на 25-50 %.

Саркоплазма, вмещающая миофибриллы, пронизана между ними сетью цистерн и трубочек эндоплазматического ретикулума, а также системой поперечных трубочек, которые тесно контактируют с ним, но не сообщаются.

Строение миозиновых нитей.

Миозиновые нити образованы белком миозином, молекула которого содержит две идентичные тяжелые полипептидные цепи с молекулярной массой около 200 000 и четыре легкие цепи (около 20 000). Каждая тяжелая цепь на большей части своей длины имеет конформацию a-спирали, и обе тяжелые цепи скручены между собой, образуя часть молекулы в форме палочки. С противоположных концов каждой цепи присоединены по две легкие цепи, вместе с глобулярной формой этих концов цепи они образуют «головки» молекул. Палочкообразные концы молекул могут соединяться друг с другом продольно, образуя пучки, головки молекул при этом располагаются кнаружи от пучка по спирали. Кроме того, в области М-линии пучки соединяются между собой «хвост в хвост». Каждая миозиновая нить содержит около 400 молекул миозина.

молекулы актина

молекулы тропонина молекулы тропомиозина

Другой белок, входящий в актиновые нити – тропомиозин – имеет форму палочек, он располагается вблизи желобков спиральной ленты фибриллярного актина, вдоль нее. Размер его в длину в 8 раз больше размера глобулярного актина, потому одна молекула тропомиозина контактирует сразу с семью молекулами актина и концами связаны друг с другом, образуя третью продольную спирально закрученную цепочку.

Третий белок актиновых нитей – тропонин – состоит из трех разных субъединиц и имеет глобулярную форму. Он нековалентно связан и с актином и тропомиозином таким образом, что на одну молекулу тропонина приходится одна молекула тропомиозина, кроме того одна из его субъединиц содержит Ca- связывающие центры. Тонкие актиновые нити прикреплены к Z-пластинам, тоже белковым структурам.

Механизм сокращения мышцы.

Сокращение мышц есть результат укорочения каждого саркомера, максимальное укорочение саркомера достигается тогда, когда Z-пластинки, к которым прикреплены актиновые нити, приближаются вплотную к концам миозиновых нитей.

В сокращении мышц у актиновых и миозиновых нитей свои роли: миозиновые нити содержат активный центр для гидролиза АТФ, устройство для превращения энергии АТФ в механическую энергию, устройство для сцепления с актиновыми нитями и устройства для восприятия регуляторных сигналов со стороны актиновых нитей, актиновые нити имеют механизм сцепления с миозиновыми нитями и механизм регуляции сокращения и расслабления.

Сокращение мышцы включается потенциалом действия нервного волокна, который через нервно-мышечный синапс при посредстве медиатора трансформируется в потенциал действия сарколеммы и трубочек Т-системы. Ответвления трубочек окружают каждую миофибриллу и контактируют с цистернами саркоплазматического ретикулума. В цистернах в значительной концентрации содержится Ca . Потенциал действия, поступающий по трубочкам, вызывает высвобождение ионов Ca 2+ из цистерн саркоплазматического ретикулума. Ионы Ca 2+ присоединяются к Сa-связывающей субъединице тропонина. В присутствии ионов Ca 2+ на мономерах актиновых нитей открываются центры связывания миозиновых головок, причем по всей системе тропонин – тропомиозин – актин. Как результат этих изменений – миозиновая головка присоединяется к ближайшему мономеру актина.

Головки миозина обладают высоким сродством к АТФ, так что в мышце большинство головок содержит связанный АТФ. Присоединение головки миозина к актину, активирует АТФ-азный центр, АТФ гидролизуется, АДФ и фосфат покидают активный центр, что приводит к изменению конформации миозина: возникает дополнительное напряжение, стремящееся уменьшить угол между головкой и хвостом молекулы миозина, т.е. наклонить головку в направлении М-линии. Поскольку миозиновая головка соединена с актиновой нитью, то, наклоняясь в сторону М-линии она смещает в этом же направлении и актиновую нить.

АДФ, высвобождаемые с множества головок проходят следующую трансформацию:

2 АДФ ® АТФ + АМФ

Освобожденные от АТФ головки снова притягивают к себе АТФ в связи с его высоким сродство, о чем уже упоминалось выше, присоединение АТФ уменьшает сродство миозиновой головки с актиновыми нитями и миозин возвращается в исходное состояние. Далее повторяется весь цикл с самого начала, но поскольку в предыдущем цикле актиновая нить за счет своего движения приблизила Z-пластинку, то та же самая головка миозина присоединяется уже к другому мономеру актина ближе к Z-пластинке.

Сотни миозиновых головок каждой миозиновой нити работают одновременно, втягивая таким образом актиновую нить.

Источники энергии мышечного сокращения.

Скелетная мышца, работающая с максимальной интенсивностью, потребляет в сотни раз больше энергии, чем покоящаяся, причем переход от состояния покоя к состоянию максимальной работы происходит за доли секунды. В связи с этим у мышц совсем по-другому построен механизм изменения скорости синтеза АТФ в очень широких пределах.

Как уже упоминалось при мышечном сокращении большое значение имеет процесс синтеза АТФ из АДФ, высвобождаемых из миозиновых головок. Это происходит при помощи, имеющегося в мышцах высокоэнергетического вещества креатинфосфата , которое образуется из креатина и АТФ при действии креатинкиназы :

C-NH 2 C-NH-PO 3 H 2

N-CH 3 +АТФ ó N-CH 3 + АДФ

Креатин Креатинфосфат

Эта реакция легко обратима и идет анаэробно, что обеспечивает быстрое включение мышц в работу на ранних этапах. При продолжении нагрузки роль такого энергетического обеспечения снижается, а на его замену приходят гликогеновые механизмы обеспечения большим количеством АТФ.

Библиография:

Г. Дюга, К. Пенни «Биоорганическая химия», М., 1983

Д. Мецлер «Биохимия», М., 1980

А. Ленинджер «Основы биохимии», М., 1985

Большую роль в этом процессе играют ионы кальция и саркоплазматические белки - кальсеквестрин и белок с высоким сродством к кальцию. Мембраны саркоплазматического ретикулума окружают мышечные нити. Эти белки расположены в цистернах СПР на внутренней мембране, где связывают ионы Са 2+ . Кальсеквестрин - кислый гликопротеин (ММ 45 000 Да), способен присоединять 45 ионов Са 2+ , белок с высоким сродством к кальцию (ММ 55 000 Да) связывает 25 ионов Са 2+ . Перенос Са 2+ из цистерн происходит по градиенту концентрации простой диффузией; перенос Са 2+ из цитоплазмы в цистерны - против градиента при участии Са 2+ -зависимой АТФазы и АТФ. В состоянии покоя система активного транспорта накапливает кальций в цистернах. Сокращение мышцы начинается с прихода потенциала действия на концевую пластинку двигательного нерва. В синапс выделяется ацетилхолин , который связывается с постсинаптическими рецепторами мышечного волокна. Далее потенциал действия распространяется вдоль сарколеммы к поперечным трубочкам Т-системы. В области Z-линий происходит передача сигнала от поперечных трубочек на цистерны саркоплазматического ретикулума.

Деполяризация мембран цистерн приводит к высвобождению кальция и началу мышечного сокращения. Кальций связывается с субъединицей С тропонина. Это изменяет конформацию всей молекулы тропонина - субъединица I перестает мешать взаимодействию актина с миозином; изменение конформации субъединицы Т передается на тропомиозин. Далее тропомиозин поворачивается на 20° и открывает закрытые ранее центры в актине для связывания с миозином. Головка миозина, которая в покое представляет собой комплекс АДФ+Ф н +миозин, присоединяется к актину перпендикулярно, причем актин обладает к этому комплексу большим сродством (образование поперечных мостиков). Присоединение актина вызывает быстрое освобождение АДФ и Ф н из миозина. Это приводит к изменению конформации, и головка миозина поворачивается на 45° (рабочий ход). Поворот головки, связанной с актином, вызывает перемещение тонкой нити относительно миозина. К головке миозина вместо ушедших АДФ и Ф н вновь присоединяется АТФ, образуя комплекс М+АТФ. Актин обладает к нему малым сродством, что вызывает отсоединение головки миозина (разрыв поперечных мостиков). Она вновь становится перпендикулярно тонкой нити. В головке миозина, не связанной с актином, происходит гидролиз АТФ. Вновь образуется комплекс АДФ+Ф н +миозин, и все повторяется. Присоединение АТФ к миозину и гидролиз АТФ происходят очень быстро, однако продукты гидролиза АДФ и Ф н отщепляются от миозина медленно.

После прекращения действия двигательного импульса Са 2+ с помощью Са 2+ -зависимой АТФазы переходит в саркоплазматический ретикулум. Уход кальция из комплекса тропонина приводит к смещению тропомиозина и закрытию активных центров актина, делая его неспособным взаимодействовать с миозином, - мышца расслабляется.

Для здоровья мышечной ткани важны процессы нервно-мышечной передачи. 1) При миастении в крови находят антитела против собственных рецепторов ацетилхолина, что проявляется мышечной слабостью.
2). Ряд лекарственных препаратов (атропин, сукцинилхолин, яд кураре) ингиби­руют рецепторные белки, ч ем блокируют нервно-мышечное проведение.
3). Лекарственные препараты (неостигмин, эзерин) ингибируют ацетилхолин-эстеразу , тем самым, усиливая действие ацетилхолина.
4). Более мощными ингибиторами фермента являются органические фтор­фосфаты. Они образуют прочную связь с ацетилхолинэстеразой и вызывают смерть от остановки дыхания. Это нервно-паралитические яды - табун, зарин.